Plasmaproteine PDF

Im Organismus können Glykoproteine zahlreiche Funktionen erfüllen. Plasmaproteine PDF sind in der Natur weit verbreitet und man nimmt an, dass es wahrscheinlich mehr Proteine mit kovalent gebundenen Kohlenhydraten als Kohlenhydrat-freie Proteine gibt.


Författare: Walter H. Hitzig.

Seit dem Erscheinen der 1. Auflage (1963) waren auf dem Gebiet der Plasmaproteine groBe Fortschritte zu verzeichnen. Unser dama­ liges Anliegen der Einfuhrung spezifischer Techniken in das Klinik­ laboratorium wurde an vielen Orten weitgehend verwirklicht; heute steht das Bediirfnis nach Vereinfachung im Vordergrund. Die ungeheure Menge neuer Befunde und Erkenntnisse verlangte nach einer neuen Form der Darstellung, bei der nicht die Vollstan­ digkeit, sondern die Sichtung, Straffung und Wertung im Vorder­ grund stand. Der Vorschlag des Springer-Verlags zur Eimeihung in die "Klinik-Taschenbucher" kam daher meinem Wunsch nach pra­ xisbezogener Darstellung entgegen. Allerdings war dabei leider die Zusammenarbeit mit den friiheren Mitautoren (BUTLER, COTIIER, HESS, VON MURALT) nicht mehr moglich; ich bin ihnen trotzdem fur viele klarende Diskussionen und Beratungen dankbar. – Die be­ schrankte auBere Form wirkte sich auch auf das Literaturverzeichnis aus; dieses muBte so knapp gehalten werden, daB damit nicht aIle Behauptungen im Text wissenschaftlich belegt sind; nach Moglich­ keit wurden aber weiterfuhrende Obersichtsarbeiten zitiert, in denen die Originalliteratur zu finden ist. Tatsachlich war also eine vollstandige Neufassung des ganzen Tex­ tes notwendig; sie wurde ermoglicht durch einen Studienurlaub im Wintersemester 1975176, fUr dessen Gewiibrung ich der Universitat Zurich zu Dank verpflichtet bin. Fur Unterstutzung meiner Bestre­ bungen danke ich allen Mitarbeitern: den Klinikern, die bei der Be­ schaffung des Materials behilflich waren; dem Laboratorium fUr Im­ munologie, insbesondere Herro Dr. JOLLER, Frau Dr. FRATER, Frl.

Zuckerreste können bei der Proteinfaltung helfen bzw. Lösungen von Glykoproteinen sind häufig sehr viskos. Im menschlichen Blutplasma wurden viele verschiedene Plasmaproteine isoliert, von denen lediglich Albumin und Präalbumin keine Zuckerreste haben. In menschlichen Glykoproteinen spielen nur acht Zucker eine bedeutende Rolle. Ende der Oligosaccharidketten, üblicherweise gebunden an Galactose oder N-Acetylgalactosamin. Während der Synthese von Glykoproteinen werden die Zucker zumeist von Nukleotiden gewonnen. Häufig enthalten Glykoproteine auch Sulfate, die normalerweise an Galactose, N-Acetylgalactosamin oder N-Acetylglucosamin gebunden sind.

Die Bindung der Oligosaccharide an das Protein kann auf verschiedene Arten erfolgen. Typisch für die N-Glykosylierung ist die Synthese einer von der Aminosäuresequenz des Zielproteins unabhängig gebildeten Zucker-Vorstufe an dem Trägermolekül Dolichol, das in der Membran des ER vorliegt. Der mannosereiche Typ zeichnet sich durch einen überwiegenden Anteil an Mannose-Resten aus, Saccharide vom komplexen Typ können jedes andere Saccharid neben Mannose enthalten. Hybrid bezeichnet eine Mischform aus beiden Typen. Hier erfolgt die Bindung des Zuckers an die Hydroxygruppe von Serin, Threonin, Hydroxyprolin oder Hydroxylysin. Die Zuckerreste von Membranproteinen sind ausschließlich zur extrazellulären Membranseite orientiert und bilden die Glykokalyx. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007.