Duale Reihe Biochemie PDF

Zur Navigation springen Zur Suche springen Die Signalsequenz, auch Signalpeptid oder Transitpeptid ist eine Abfolge von Aminosäuren eines Proteins. Signalsequenzen finden sich typischerweise bei Proteinen, deren Bestimmungsort sich außerhalb der Zelle, in Biomembranen oder duale Reihe Biochemie PDF Kompartimenten befindet. Obwohl Bakterienzellen nicht kompartimentiert sind, können bakterielle Proteine Signalsequenzen besitzen. Diese können die Proteine für den Transport in die Zellmembran oder den Extrazellularraum bestimmen.


Författare: Rainer Deutzmann.
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Proteine mit hydrophoberen Signalsequenzen werden dagegen cotranslational transportiert. Alle sekretorischen Proteine und die meisten in die Membran integrierten Proteine haben eine Signalsequenz von einer Länge von 15 bis 50 Aminosäuren an ihrem N-Terminus mit bestimmten Eigenschaften. Der C-terminale Bereich enthält oft helixbrechende Aminosäuren wie Prolin oder Glycin. Die Aminosäuresequenz KDEL sorgt für einen Transport des Proteins in das endoplasmatische Retikulum und eine Retention darin, bei sekretorischen Proteinen mit KDEL-Sequenz wird im ER die Signalsequenz durch Proteolyse abgespalten, da sie sonst unter anderem durch die Proteine KDELR1, 2 und 3 zurückgehalten werden. Bei manchen Transmembranproteinen ist die erste Transmembrandomäne gleichzeitig die Signalsequenz. Das auch als Signalankersequenz bezeichnete Segment zeichnet sich durch einen längeren hydrophoben Kernbereich sowie eine fehlende Signalpeptidaseschnittstelle gegenüber der normalen Signalsequenz aus.

Der Großteil der Proteine, die zum ER transportiert werden, besitzt N-terminal orientierte Signal- oder Signalankersequenzen. Jedoch gibt es auch integrale Membranproteine, die ohne N-terminale Signalsequenz in die ER-Membran inseriert werden. Bei diesen Proteinen erfolgt die Erkennung über ein C-terminal gelegenes hydrophobes Segment. Wie diese Proteine in die ER-Membran inserieren, ist bisher jedoch noch nicht geklärt. Diese wird von einem Kernimportrezeptor erkannt mit diesem zusammen in den Kern transportiert.

Exportine und Ran-GTP mit einem G-Protein-typischen Mechanismus. Der Proteinimport in das Mitochondrium erfolgt posttranslational, also nach abgeschlossener Proteinbiosynthese. Proteinvorläufer können in zwei Gruppen eingeteilt werden: die erste Gruppe bilden Proteine mit N-terminalen Signalen, die für die Mitochondrien-Matrix bestimmt sind, einige Proteine der inneren Membran und des Intermembranraums zwischen äußerer und innerer Membran. Die Aminosäurereste tragen positive Ladungen und interagieren mit den Importrezeptoren des Organells und leiten es auch über die innere Membran zu ihrem Bestimmungsort. Die zweite Gruppe umfasst alle Proteine der äußeren Membran, viele Proteine der inneren Membran und des Intermembranraums. Sie tragen lediglich interne Signale, die nicht abgeschnitten werden können.

Plastidäre Signalpeptide befinden sich am N-Terminus des Proteinvorläufers und besitzen bestimmte physikalische Eigenschaften: sie sind reich an Aminosäuren mit hydroxylierten Resten, besitzen keine sauren Reste und bilden keine Sekundärstruktur. Proteine, deren Bestimmungsort die Membran oder das Lumen der Thylakoide sind, können ebenfalls zusätzliche Signalsequenzen enthalten. PTS2-Sequenzen sind Signale aus 9 Aminosäuren, die etwa 20 Residuen vom N-Terminus entfernt liegen. Lincoln Taiz, Eduardo Zeiger: Physiologie der Pflanzen. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2000, ISBN 3-8274-0537-8.

Reconstructing the Mitochondrial Protein Import Machinery of Chlamydomonas reinhardtii. Thieme Verlag, Stuttgart 2006, ISBN 3-13-125351-7. Bode: Optimized signal peptides for the development of high expressing CHO cell lines. Heijne: Signal sequences: The limits of variation. Dual targeting of the protein disulfide isomerase RB60 to the chloroplast and the endoplasmic reticulum.

In: Proc Natl Acad Sci U S A. Competition between Sec-and TAT-dependent protein translocation in Escherichia coli. Dobberstein: Transfer of proteins across membranes. Presence of proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin light chains on membrane-bound ribosomes of murine myeloma. Dobberstein: Signal sequences: more than just greasy peptides. Meier: The nuclear pore comes to the fore. Classical Nuclear Localization Signals: Definition, Function, and Interaction with Importin.